En 2017, Nathan Shaner y sus colegas encontraron algo inusual en las aguas azul verdosas de la isla Heron. Mientras el grupo de científicos practicaba esnórquel en los arrecifes que rodean el cayo de coral en el extremo sur de la Gran Barrera de Coral de Australia, uno vio una medusa de aspecto extraño en el agua. El investigador lo colocó en una red y la llevó al barco. Cuando los científicos observaron más de cerca, notaron que el cuerpo translúcido de la criatura estaba atravesado por líneas luminosas de azul, narra un artículo científico publicado en la revista Science.
El equipo no estaba buscando medusas, pero Shaner, un desarrollador de sondas ópticas de la Universidad de California en San Diego, recogió el animal de todos modos. «Solo por un capricho, dijimos: ‘Bueno, es un poco azul, vamos a llevarlo a casa'», dice.
Ahora, Shaner y su equipo han identificado cinco proteínas fluorescentes en el cuerpo de las medusas, previamente desconocidas para la ciencia. El descubrimiento puede conducir a nuevas técnicas para explorar cómo se expresan los genes en las células, y potencialmente la etiqueta de proteína fluorescente verde más brillante de la noche.
Cuando Shaner y su equipo consiguieron que las medusas azules, Aequorea australis, llegaran al laboratorio, prepararon una muestra para el análisis. Después de secuenciar su transcriptoma, los genes expresados en el cuerpo de la gelatina, Shaner se sorprendió al encontrar varias proteínas que producen luz similares a la proteína verde fluorescente (GFP), que los científicos han utilizado durante décadas para rastrear las proteínas en las células e incluso crear brillo. (Tres investigadores ganaron un Premio Nobel en 2008 por el descubrimiento y por el desarrollo de GFP como una sonda fluorescente). La proteína original, conocida como avGEP, se encuentra en la medusa A. victoria relacionada; ha dado lugar a docenas de variantes de GFP de bioingeniería, algunas de las cuales brillan en otros colores como el azul cobalto y el turquesa.
Un análisis posterior reveló que la gelatina A. australis produce cinco proteínas fluorescentes. Estos incluyen dos que brillan en verde, dos más que son azules bajo luz blanca, y uno que cambia entre amarillo y claro cuando se exponen a la luz, Shaner y sus colegas informan sobre el servidor de preimpresión bioRxiv.
Los investigadores luego echaron un segundo vistazo a la gelatina original de GFP, A. victoria, y encontraron genes para cuatro proteínas fluorescentes desconocidas anteriormente. Algunas proteínas de ambas gelatinas tenían picos estrechos de excitación y emisión, lo que significa que absorben y emiten luz en longitudes de onda muy específicas. Esto podría facilitar el estudio de la expresión de múltiples genes a la vez, utilizando varios colores diferentes de etiquetas de proteínas fluorescentes. La proteína más brillante, llamada AausFP1, era casi cinco veces más brillante que la GFP que se había mejorado para obtener una fluorescencia más potente.
«Las proteínas fluorescentes son algo así como una navaja suiza: cada persona tiene un uso diferente para ellas dependiendo de lo que estén tratando de estudiar», dice Shaner. «Pero más brillante siempre es mejor para casi todos. Con suerte, esto permitirá a las personas ver cosas que antes no podían ver «.
Además de ser brillante, AausFP1 no pierde su brillo cuando se expone a la luz, lo que significa que podría utilizarse para obtener imágenes de las células durante un período prolongado de tiempo. Shaner informa que fue capaz de fotografiar la proteína continuamente durante 2,5 días; una variante normal de GFP se blanquearía en unas pocas horas.
El estudio es emocionante, dice Joachim Goedhart, un ingeniero de proteínas fluorescentes de la Universidad de Amsterdam que no estuvo involucrado en el trabajo. «Regresaron con muchas variantes nuevas y prometedoras». Aun así, dice, las proteínas fluorescentes deberán modificarse para que sean útiles para los científicos. Las mejoras podrían incluir mutaciones para hacerlas más pequeñas, más brillantes y más fáciles de manipular dentro de las células, dice. «Todavía hay trabajo por hacer», aseguró a Science.
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